中国农大杨淑华/丁杨林等发现E3泛素连接酶PUB25/PUB26动态调控植物低温应答新机制

        植物会通过抑制自身生长抵抗低温等非生物胁迫。因此，植物如何平衡生长与抵抗低温胁迫是一个重要的科学问题。在低温应答早期，大量低温响应基因（如CBFs）被诱导表达而启动低温应答。当植物获得低温抵抗能力后，这些基因被抑制已确保植物生长。然而，植物如何精密调控低温应答基因表达有待进一步深入探究。

        PUB25和PUB26是植物U-box类型的E3泛素连接酶，在植物抵抗生物及非生物胁迫中均起重要作用。中国农业大学杨淑华团队前期研究发现，PUB25和PUB26降解低温应答负调控因子MYB15，从而增强植物耐低温能力。近日，该团队在Plant Cell杂志发表题为“PUB25 and PUB26 dynamically modulate ICE1 stability via differential ubiquitination during cold stress in Arabidopsis”的研究论文，详细阐释了PUB25和PUB26动态调控植物低温应答的分子机制（图1）。

         研究结果表明，PUB25和PUB26与低温信号重要正调控转录因子ICE1发生互作而泛素化ICE1，并在体外稳定ICE1蛋白。由于K48连接的泛素化链修饰通常导致蛋白降解，而K63连接的泛素化链修饰介导蛋白非泛素化降解的其它功能，如蛋白激活、DNA修复等。因此，作者猜想：PUB25和PUB26是否会通过K63连接的泛素化链修饰从而稳定ICE1蛋白。实验结果表明，PUB25和PUB26不仅能对ICE1进行K63连接的泛素化链修饰，也能对ICE1进行K48连接的泛素化链修饰。在低温应答早期，ICE1主要是K63连接的泛素化链修饰，导致其在此阶段处于稳定状态，稳定的ICE1蛋白和MYB15互作而抑制MYB15的转录活性，从而激活CBF基因表达（图1）。在低温应答后期，ICE1蛋白的K48连接的泛素化链修饰显著增加，导致其蛋白降解，造成CBF基因表达下调（图1）。有意思的是，作者还发现PUB25和PUB26在低温条件下对MYB15蛋白同样有两种形式的泛素化修饰。PUB25和PUB26在低温应答早期主要以K48连接的泛素化链修饰MYB15，从而促进MYB15蛋白降解而激活CBF基因表达。PUB25和PUB26在低温后期则增强MYB15的K63连接的泛素化链修饰而削弱低温应答。综上所述，该研究解析了蛋白泛素化修饰动态调控低温应答的分子机制，为植物平衡生长和抗逆提供了理论依据。

        研究在中国农业大学植物抗逆高效全国重点实验室完成，王西博士为第一作者，张晓燕博士为共同第一作者，丁杨林为通讯作者。研究得到杨淑华教授大力支持和指导。中国农业大学巩志忠教授和河南大学宋纯鹏教授参与了研究工作。本研究得到国家自然科学基金和博新计划的支持。

图1. PUB25和PUB26动态调控植物低温应答的分子模型